Onderzoekers van VU Medische Centrum hebben het vouwen van eiwitten zichtbaar gemaakt bij een door bacteriofaag `T4` geïnfecteerde E. coli bacterie. Onder leiding van prof. Saskia van der Vies van VUmc is het voor het eerste gelukt om een & chaperonnecomplex& met daarin een nieuw gevouwen eiwit te visualiseren.
Zo& n complex bestaat uit een eiwitmassa die een holle structuur vormt. Een te vouwen eiwit wordt in de holte gebonden, waarna het gevouwen wordt. Onderzoekers gebruikten cryo-elektronenmicroscopie en beeldreconstructie (foto toont een Cryo EM-opstelling) om de chaperonnecomplexen te kunnen bekijken. Bij Cryo EM wordt een eiwitoplossing in vloeibare helium (-273 oC) bevroren wordt. Deze zeer snelle bevriezing zorgt ervoor dat de structuren van de eiwitten behouden worden doordat het water geen ijskristallen vormt, waardoor het eiwit zou kunnen beschadigen.
De onderzoekers signaleerden dat de vouwing van een eiwit niet passief is. De chaperonne moet van structuur veranderen om het eiwit in een holte te laten binden. Eenmaal gebonden wordt de vouwingholte afgesloten en vouwt het eiwit op. Na het opvouwen drukt het eiwit tegen de wanden van de vouwingholte. Die gaat daardoor open gaat en het eiwit de holte kan verlaten. Kennis van het mechanisme is van belang voor de ontwikkeling van diagnostische tests en geneesmiddelenonderzoek voor eiwitvouwingsziekten. Het onderzoek werd uitgevoerd in samenwerking met de groep van prof. Helen Saibil (Birkbeck College, Londen). Het artikel “Chaperonin complex with a newly folded protein encapsulated in the folding chamber” verscheen in Nature van 1 januari 2009.
